LES ASPECTS DU FER DANS LA CIRCULATION DU SANG
Le fer est un minéral essentiel au bon fonctionnement de l'hémoglobine, une protéine nécessaire au transport de l'oxygène dans le sang. Le fer a également un rôle dans une variété d'autres processus importants dans le corps.
Une pénurie de fer dans le sang peut entraîner une série de problèmes de santé graves, notamment une anemie ferriprive. Environ 10 millions de personnes aux États-Unis ont de faibles niveaux de fer, et environ 5 million
Cette fonctionnalité du Centre de connaissances MNT fait partie d'une collection d'articles sur les bienfaits pour la santé des vitamines et minéraux populaires . Il fournit un examen approfondi de l'apport recommandé en fer, de ses avantages possibles pour la santé, des aliments riches en fer et des risques potentiels pour la santé liés à une consommation excessive de fer.
Faits rapides sur le fer
- L'Apport Journalier Recommandé (AJR) varie selon les âges, mais les femmes enceintes en ont le plus besoin.
- Le fer favorise une grossesse en santé, une augmentation de l'énergie et de meilleures performances sportives. La carence en fer est plus fréquente chez les athlètes féminines.
- Les palourdes en conserve, les céréales enrichies et les haricots blancs sont les meilleures sources de fer alimentaire.
- Trop de fer peut augmenter le risque de cancer du foie et de diabete.
Structure de l'hémoglobine.
Dans les peroxydases et les catalases, le fer est sous forme ferrique et fixe le peroxyde d'hydrogène, l'accepteur d'électrons utilisé par ces enzymes. Dans les cytochromes le fer passe de II à III et inversement, ce qui assure le transfert d'électrons.
À titre de comparaison les chlorophylles contiennent du magnésium à la place du fer, mais la molécule est très semblable et fonctionne de la même façon !
Les métalloprotéines des protéines non hémiques contenant du soufre. Elles comportent un ou deux atomes de fer et deux de soufre Fe2S2 ou quatre et quatre Fe4S4. Dans ce dernier cas des résidus cystéine appartiennent à la protéine.
Dans ces molécules, le fer oscille aussi entre II et III. Certaines de ces métalloprotéines comme les ferredoxines acceptent des électrons à un niveau d'énergie particulièrement élevé (potentiel redox bas). Elles participent à la photo-réduction du NADP et à la formation d'hydrogène moléculaire. A noter que la chaîne respiratoire comporte aussi des protéines fer-soufre. D'autres métaux interviennent aussi dans de nombreuses oxydases comme le cuivre ou le manganèse.
Dans ces molécules, le fer oscille aussi entre II et III. Certaines de ces métalloprotéines comme les ferredoxines acceptent des électrons à un niveau d'énergie particulièrement élevé (potentiel redox bas). Elles participent à la photo-réduction du NADP et à la formation d'hydrogène moléculaire. A noter que la chaîne respiratoire comporte aussi des protéines fer-soufre. D'autres métaux interviennent aussi dans de nombreuses oxydases comme le cuivre ou le manganèse.
Le fer chez les animaux
Chez les métazoaires à circulation lacunaire, l'hémolymphe est responsable des transferts d'oxygène dès que la taille de l'animal l'exige : en effet, l'oxygène ne peut diffuser spontanément à plus de 2 mm dans les tissus, il faut donc un transporteur. Seuls quelques groupes très peu exigeants en oxygène peuvent se satisfaire d'une diffusion passive comme par exemple les coelentérés, quelques vers inférieurs, les lamellibranches et quelques poissons osseux.
L'action du pigment, déjà saturé à une pression partielle d'oxygène inférieure à celle de l'environnement naturel, est de libérer cet oxygène dans les régions de l'organisme où la pression partielle est basse. Différents pigments respiratoires existent : l'hémoglobine, la myoglobine (réservoir d'oxygène des muscles), la chlorocruorine et l'haemerythrine contiennent du fer et l'hémocyanine du cuivre.
L'affinité pour l'oxygène (mesurée en p50, ce qui correspond à une saturation de 50 % du pigment transporteur) varie beaucoup d'un pigment à l'autre mais l'hémoglobine est la plus performante avec une teneur de 0,3 à 0,4 %. Il y en a plusieurs molécules de PM différents mais c'est elle qui « équipe » les animaux les plus évolués en particulier les homéothermes dont les besoins en oxygène sont très importants
Chez les métazoaires à circulation lacunaire, l'hémolymphe est responsable des transferts d'oxygène dès que la taille de l'animal l'exige : en effet, l'oxygène ne peut diffuser spontanément à plus de 2 mm dans les tissus, il faut donc un transporteur. Seuls quelques groupes très peu exigeants en oxygène peuvent se satisfaire d'une diffusion passive comme par exemple les coelentérés, quelques vers inférieurs, les lamellibranches et quelques poissons osseux.
L'action du pigment, déjà saturé à une pression partielle d'oxygène inférieure à celle de l'environnement naturel, est de libérer cet oxygène dans les régions de l'organisme où la pression partielle est basse. Différents pigments respiratoires existent : l'hémoglobine, la myoglobine (réservoir d'oxygène des muscles), la chlorocruorine et l'haemerythrine contiennent du fer et l'hémocyanine du cuivre.
L'affinité pour l'oxygène (mesurée en p50, ce qui correspond à une saturation de 50 % du pigment transporteur) varie beaucoup d'un pigment à l'autre mais l'hémoglobine est la plus performante avec une teneur de 0,3 à 0,4 %. Il y en a plusieurs molécules de PM différents mais c'est elle qui « équipe » les animaux les plus évolués en particulier les homéothermes dont les besoins en oxygène sont très importants